La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las
cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma
reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido
cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo
hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas
polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en
los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de
141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste
de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son
codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En
el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la
hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera
de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2,
HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2. Las cadenas
α y β de la hemoglobina tienen un 75% de hélices alfa como estructura
secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de
la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una subunidad. Las cuatro
subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro.
Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su
estructura.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la
cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los
grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior
hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se
encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad. También
se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se
enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que
están presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal se
encuentra lejos del grupo hemo. El átomo de hierro se encuentra en el centro
del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al
nitrógeno de los cuatro anillos de pirol por cuatro de sus valencias, su quinta
valencia se une al nitrógeno de la histidina proximal y la sexta está ocupada
por la hisitidina distal o por oxígeno.
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